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  1. Amino Acid Analysis (AAA)

    L'analyse des acides aminés (AAA) permet la détermination précise d'une composition relative en acides amniés d'un échantillon. Cela permet d'obtenir un profile des protéines présentes, et parfois peut suffire à l'identification des espèces protéiques contenues dans l'échantillon. L'AAA requiert une première étape d'hydrolyse suivie d'une séparation des acides aminés par HPLC, d'une détection et d'une analyse.

  2. Analyse Echantillons par MALDI-ToF

    Le MALDI-ToF est une technique de spectrométrie de masse qui couple une source d'ionisation, le MALDI, avec un analyseur du "time of flight" (ToF). Cela permet l'identification de macromolécules en présence dans un échantillon, en regardant l'empreinte de la masse des molécules. Cette méthode est particulièrement recommandée dans le cas où un nombre limité de types de macromolécules sont présents dans l'échantillon.

  3. Analyse Echantillons Complexes & PTM par LC-MS/MS

    La technique de LC-MS/MS couple un système de chromatographie avec un spectromètre de masse en tandem. LC-MS/MS est très sensible et particulièrement approprié pour l'identification de protéines dans un échantillon complexe. Cela permet également la détection de modifications post-traductionnelles telles que la phosphorylation et l'ubiquitination.

  4. Analyse Quantitative par Spectrométrie de Masse

    La Spectrométrie de masse quantitative est une technique de chimie analytique qui permet la quantification des protéines dans un échantillon. La quantification peut être absolue, avec l'utilisation de réactifs radioactifs pour l'incorporation, tels que le SILAC, le TMT ou l'iTRAQ, ou relative.

  5. Etude de Biosimilaires par FTIR

    La spectroscopie Infrarouge à transformée de Fourier (IRTF ou FTIR) est une technique très sensible aux changements de structure. Dans cette prestation, le FTIR peut être utilisé pour comparer des candidats biosimilaires avec la molécule originale. Plusieurs paramètres critiques peuvent être analysés : leur structure tridimensionnelle, leur profil de glycosylation, la concentration en protéine et la concentration de certains excipients tels que le Tween.

  6. Ultracentrifugation Analytique (AUC)

    L'UltraCentrifugation Analytique (UCA) étudie le comportement des macromolécules natives et en solution aqueuse, soumises à une force centrifuge. A l’aide d’un système de détection qui permet de mesurer la concentration en macromolécule en fonction du rayon de centrifugation, il est possible d'effectuer deux types d’expériences.

  7. Analyse Echantillons par MALDI-ToF

    Le MALDI-ToF est une technique de spectrométrie de masse qui couple une source d'ionisation, le MALDI, avec un analyseur du "time of flight" (ToF). Cela permet l'identification de macromolécules en présence dans un échantillon, en regardant l'empreinte de la masse des molécules. Cette méthode est particulièrement recommandée dans le cas où un nombre limité de types de macromolécules sont présents dans l'échantillon.

  8. Analyse Echantillons Complexes & PTM par LC-MS/MS

    La technique de LC-MS/MS couple un système de chromatographie avec un spectromètre de masse en tandem. LC-MS/MS est très sensible et particulièrement approprié pour l'identification de protéines dans un échantillon complexe. Cela permet également la détection de modifications post-traductionnelles telles que la phosphorylation et l'ubiquitination.

  1. Analyse Quantitative par Spectrométrie de Masse

    La Spectrométrie de masse quantitative est une technique de chimie analytique qui permet la quantification des protéines dans un échantillon. La quantification peut être absolue, avec l'utilisation de réactifs radioactifs pour l'incorporation, tels que le SILAC, le TMT ou l'iTRAQ, ou relative.

  2. Analyse de Phosphorylation de Protéines - Phosphoprotéomique

    La phosphoprotéomique permet d'étudier les différents niveaux de phosphorylation de protéines cibles dans un ensemble d'échantillons donné par spectrométrie de masse. La phosphorylation est une modification importante qui peut être réversible, et qui est impliquée potentiellement dans toutes les fonctions cellulaires. Deux grandes utilisations de la phosphoprotéomiques existent: comprendre les fonctions et processus cellulaires, et trouver des protéines candidats cibles pour de nouveaux médicaments.

  3. Analyse Isotopique Naturelle par RMN

    Les méthodes d'analyse de fractionnement isotopique naturel permettent de vérifier l'authenticité d'un liquide ou d'un composé aromatique. Elles repose sur l'identification d'une empreinte isotopique (par exemple les rapports 2H/1H et 13C/12C) d'une molécule cible (par exemple l'éthanol) propre à l'origine de la molécule.

  4. Analyse Structurale par FTIR

    La spectroscopie Infrarouge à transformée de Fourier (IRTF ou FTIR) est une technique très sensible à la structure secondaire des protéines. Elle permet de prédire la composition en hélices alpha et en feuillets beta d’échantillons protéiques avec un pourcentage d’erreur aux alentours de 5-6%. Elle permet également de comparer de façon très sensible la structure de différents échantillons.

  5. Etude de Biosimilaires par FTIR

    La spectroscopie Infrarouge à transformée de Fourier (IRTF ou FTIR) est une technique très sensible aux changements de structure. Dans cette prestation, le FTIR peut être utilisé pour comparer des candidats biosimilaires avec la molécule originale. Plusieurs paramètres critiques peuvent être analysés : leur structure tridimensionnelle, leur profil de glycosylation, la concentration en protéine et la concentration de certains excipients tels que le Tween.

  6. Etude de Stabilité & de Stress par FTIR

    La spectroscopie Infrarouge à transformée de Fourier (IRTF ou FTIR) est une technique très sensible aux changements de structure. Cette particularité en fait une méthode de référence pour les études de stabilité et de stress sur la structure de molécules, en utilisant des variables tels que la température, le pH, l'oxydation (concentration d'oxygène) en fonction du temps.

  7. Analyse de Protéoliposomes par FTIR

    La spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier (IRTF ou FTIR) est une technique très sensible aux changements de structure des protéines. Les bandes d’absorption des protéines se trouvent dans une autre région spectrale que celles des protéines. Elle permet donc de mesurer le ratio protéines/lipides d'un échantillon. Elle permet également d'effectuer une comparaison de structure des protéines insérées dans une membrane lipidique.
    Cette technique peut être particulièrement pertinente dans le cas où une séparation protéine - lipide n'est pas envisageable.

  8. Comparaison de Lots par FTIR

    La spectroscopie Infrarouge à transformée de Fourier (IRTF ou FTIR) est une technique très sensible aux changements de structure. Dans cette prestation, le FTIR peut être utilisé pour comparer différents lots (provenant du même ou de plusieurs procédés de production). Plusieurs paramètres critiques peuvent être analysés : leur structure tridimensionnelle, leur profil de glycosylation, la concentration en protéine et la concentration de

  1. Analyse Structurale de Protéines Adsorbées sur Aluminium par FTIR

    La spectroscopie Infrarouge à transformée de Fourier (IRTF ou FTIR) est une technique très sensible aux changements de structure. Elle permet de prédire la composition en hélices alpha et en feuillets beta d’échantillons protéiques avec un pourcentage d’erreur aux alentours de 5-6%. Elle permet également de comparer de façon très sensible la structure de différents échantillons. Ces études peuvent être réalisées dans le cadre de développement de vaccins, pour des protéines adsorbées sur des adjuvants contenant de l’aluminium.

  2. Analyse de Matériaux Picturaux

    La prestation d'analyse de matériaux picturaux donne accès à une analyse pointue sur des micro ou macro échantillons de matières picturales (peintures, sculptures…) par de nombreuses techniques comme la Spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier (IRTF ou FTIR) ou encore la Spectroscopie / Micro spectroscopie Raman. Dans cette prestation vous pouvez sélectionner l'analyse des différentes couches (analyses stratigraphiques) ou encore l'analyse des liants et des pigments.

  3. Analyse et purification - HPLC

    La chromatographie en phase liquide à haute performance (CLHP ou HPLC), est une technique de séparation analytique de composants présents dans un mélange liquide. Une phase mobile liquide est utilisée sous haute pression.Cela permet d'obtenir une séparation efficace et rapide.La détection en sortie se fait par spectrométrie UV .

  4. Identification et synthèse d’impuretés

    L'identification et le contrôle des impuretés est une phase clé dans le développement de produits pharmaceutiques. Cela permet d'assurer la qualité et la sécurité des produits. La technique la plus utilisée est l'HPLC (high performance liquid chromatography). Les impuretés peuvent aussi être identifiées par spectrométrie de masse.

  5. Chromatographie d'exclusion de taille - SEC-HPLC

    La SEC-HPLC est une méthode analytique utilisée pour mesurer la masse moleculaire, la structure et la taille des protéines. Les molécules sont séparées selon leur tailles. Les applications sont très variées (biochimie, pharmaceutique, agroalimentaire).

  6. Calorimétrie à balayage différentiel- DSC

    Le DSC est utilisé pour étudier la réaction des polymères lorsqu'ils sont chauffés.Les températures de transition thermique, de fusion et de cristallisation sont mesurées. Il existe deux type de méthodes: par compensation ou en flux de chaleur.